Géranylgéranyltransférase de type 1

GGTase 1
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Protein Geranylgeranyltransferase Type I
Fonction	Géranylgéranylation
N° EC	2.5.1.59
Sous-unité α
Homo sapiens
Locus	8p11.21
Masse moléculaire	44 409 Da
Nombre de résidus	379 acides aminés
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 2339 HUGO 3782 OMIM 134635 UniProt P49354 RefSeq (ARNm) NM_002027.2 RefSeq (protéine) NP_002018.1 Ensembl ENSG00000168522 PDB 1JCQ, 1LD7, 1LD8, 1MZC, 1S63, 1SA4, 1TN6, 2F0Y, 2H6F, 2H6G, 2H6H, 2H6I, 2IEJ, 3E37 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Sous-unité β
Homo sapiens
Locus	5q22.3
Masse moléculaire	42 368 Da
Nombre de résidus	377 acides aminés
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 5229 HUGO 8895 OMIM 602031 UniProt P53609 RefSeq (ARNm) NM_005023.3 RefSeq (protéine) NP_005014.2 Ensembl ENSG00000164219 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Une géranylgéranyltransférase de type 1 est une transférase qui catalyse la réaction :

géranylgéranyl-pyrophosphate + (cystéine)–protéine  $\rightleftharpoons$  S-géranylgéranyl-protéine + pyrophosphate.

C'est l'une des trois enzymes du groupe des prényltransférases. Elle lie un groupe géranylgéranyle au résidu de cystéine d'une séquence consensus CaaX C-terminale d'une protéine. Cette modification post-traductionnelle est essentielle à la fonctionnalité physiologique de certaines protéines qui nécessitent d'être ancrées à une membrane biologique, notamment la membrane plasmique, pour être fonctionnelles, par exemple pour intervenir dans un mécanisme de signalisation cellulaire. Des inhibiteurs de géranylgéranyltransférase sont étudiés comme anticancéreux.

Géranylgéranyltransférase de type 1

Données clés

N° EC	EC 2.5.1.59
N° CAS	135371-29-8
Cofacteur(s)	Zn2+

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Ces enzymes sont constituées de deux sous-unités, dites α et β, codées chez l'homme respectivement par les gènes FNTA et PGGT1B. Ces deux sous-unités sont formées principalement d'hélices α. La sous-unité β forme un complexe avec un cation de zinc Zn²⁺ au bord du site actif. L'enzyme présente une poche de liaison hydrophobe pour le géranylgéranyl-pyrophosphate. Tous les substrats des géranylgéranyltransférases ont un résidu de cystéine parmi leurs quatre résidus C-terminaux. Ce résidu de cystéine forme un complexe avec le zinc qui déclenche une substitution nucléophile bimoléculaire S_N2 sur le géranylgéranyl-pyrophosphate ayant pour effet de déplacer le groupe pyrophosphate.